Kollagenfibrille
Zuletzt aktualisiert: 11. September 2020

Das Kollagen ist eines der wichtigsten, wenn nicht sogar das wichtigste Protein im menschlichen Körper. Bis heute wurden 29 verschiedene Kollagentypen identifiziert. Von diesen 29 Typen lassen sich 23 Typen im Augengewebe nachweisen.

Ein Drittel der Proteine des menschlichen Körpers besteht aus Kollagen. Es kommt fast in allen Geweben des Körpers vor. Kollagenfibrillen sind eine Quartärstruktur des Kollagens und entstehen durch die Aneinanderreihung mehrerer Tropokollagene.

In diesem Beitrag erfährst du alles über Kollagenfibrille. Wir informieren dich darüber, was genau Kollagenfibrillen sind und wie sie gebildet werden. Nach dem Lesen, kennst du dich gut mit dem Thema Kollagenfibrillen aus.

Das Wichtigste in Kürze

  • Im menschlichen Körper ist Kollagen das am meisten verbreitete Eiweiß. Es ist der organische Bestandteil von Knochen und Zähnen und der wesentliche Bestandteil von Knorpel, Sehnen, Bändern und Haut. Zurzeit sind 28 verschiedene Kollagentypen bekannt (Typ I bis XXVIII).
  • Die Kollagene werden in mehrere Untergruppen unterteilt. Ein Teil der Kollagenfamilie sind Fibrilläre Kollagene. Bei den Kollagenfibrillen entsteht ein charakteristisches Bänderungsmuster, das sich alle 67 nm (234 Aminosäuren) wiederholt und als die sogenannte D-Periode bezeichnet wird.
  • Zu den fibrillären Kollagenen werden die Typen I, II, III, V, IX und gezählt. Kollagen Typ I macht bei Säugetieren den Hauptanteil des Kollagens im Körper aus und kommt auch in den Blutgefäßen vor.

Glossareintrag: Der Begriff Kollagenfibrille im Detail erklärt

Nachfolgend haben wir für dich die wichtigsten Fakten zum Thema Kollagenfibrille zusammengefasst und erklärt. Du erhältst detaillierte Informationen über die Funktionen und Typen.

Was ist eine Kollagenfibrille?

Benachbarte Kollagenmoleküle sind in den Fibrillen nicht bündig angeordnet. Sie sind um 67 nm, etwa um ein Fünftel ihrer Länge, gegeneinander versetzt. Dadurch entsteht in elektronenmikroskopischen Aufnahmen von Metall-kontrastierten Kollagenfibrillen eine Querstreifung (1).

Kollagenfibrille-1

Kollagenfibrillen haben in verschiedenen Geweben einen sehr unterschiedlichen Durchmesser, der von 20 nm bis etwa 500 nm reicht.
(Bilquelle: naturwohl-gesundheit / Pixabay)

Ein charakteristisches Bandenmuster wird gebildet, das sich alle 67 nm bzw. 234 Aminosäuren wiederholt und als die sogenannte D-Periode bezeichnet wird. Damit sind die α-Ketten in vier homologe Bereiche D1–D4 unterteilt. In einer D Einheit vorkommende Banden bezeichnet man als a-e (2).

Bei den Kollagenfibrillen handelt es sich um geordnete Polymere, die in reifem Gewebe viele Mikrometer lang wachsen können. Häufig sind sie zu größeren, kabelartigen Bündeln zusammengefasst, die als Kollagenfasern bezeichnet werden. In Sehnen haben Kollagenfibrillen vom Typ I einen Durchmesser von 50-500 nm, in der Haut 40-100 nm und in der Hornhaut 25 nm.

Wie werden Kollagenfibrillen gebildet?

Voraussetzung für eine Fibrillenbildung ist eine Tripelhelixbildung, bei der sich immer drei Pro-α-Ketten umeinander wickeln und so zusammen eine Tripelhelix bilden. Bei der Fibrillenbildung werden mehrere Tropokollagene zu einem Bündel verknüpft. Und somit entsteht die Voraussetzung für die nachfolgende Faserbildung.

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Die Ansammlung mehrerer Kollagenmoleküle führt zur nächsthöheren Organisationseinheit, der sogenannten Kollagenfibrillen.

Bei der Bildung der Fibrillen werden die Kollagenmoleküle nicht bloß gebündelt, sondern um etwa 67 nm gegeneinander versetzt (3).

In den verschiedenen Geweben haben Kollagenfibrillen einen sehr unterschiedlichen Durchmesser (von 20 nm bis 500 nm). Diese Variationsbreite erlaubt es, die Zusammensetzung der Fibrillen an die Bedürfnisse des jeweiligen Gewebes entsprechend anzupassen (4).

Welche Kollagentypen sind fibiliär?

Bekannt sind 28 verschiedene Kollagentypen (Typ I bis XXVIII) und mindestens 10 weitere Proteine mit kollagenähnlichen Domänen. Die Anzahl der Typen zeigt die vielfältige Funktionalität des Kollagens. Eine der Eigenschaften von Kollagenmolekülen ist, dass es faserbildende (fibrilläre) und nicht faserbildende (nicht fibrilläre) Kollagentypen gibt. Zu den fibrillären Kollagene werden die Typs I, II, III, V und IX gezählt (5).

Diese Gruppe kann in die große Fibrillen bildende Gruppe und in die kleine Fibrillen bildende Gruppe unterteilt werden. Zu den Kollagenen, die große Fibrillen bilden, gehören Kollagene des Typs I, II und III, während Kollagene des Typs V und XI kleine fibrilläre Kollagene bilden. Solche kleinen fibrillären Kollagene sind in die Fibrillen der großen fibrillären Kollagene eingebaut.

Wie bereits der Name sagt, sind die nicht fibrillären Kollagene nicht in der Lage, Fibrillen zu bilden. Im Unterschied zu fibrillären Kollagenen weisen sie nicht kollagene Domänen auf, die die Dreifachhelixstruktur des Kollagenmoleküls unterbrechen oder mit der Dreifachhelix verbunden sind.

Sie weisen jedoch ein gemeinsames Merkmal auf, und zwar mindestens eine Unterbrechung in ihrer Tripelhelix.

Über 90% des Kollagens im menschlichen Körper ist Kollagen vom Typ I. Kollagen Typ I gehört zu den fibrillären Kollagenen. Es kommt in allen Geweben vor, am häufigsten in Haut und Knochen, aber auch in Sehnen und in der Hornhaut des Auges (Kornea) (6).

Welche Funktionen haben Kollagenfibrille?

Kollagen ist das häufigste Protein der Säugetiere. Ein guter Kollagenvorrat hält die Gefäße elastisch und beugt damit Herz- und Gefäßkrankheiten vor.

Welche Funktion die einzelnen Typen im Körper übernehmen, bestimmten ihre Eigenschaften. Besonders breit gefächert ist Typ I und kommt daher in Knochen, Sehnen, Haut und dem Dentin von Zähnen vor. Typ I ist ein Hauptbestandteil des organischen Teils des Knochens. Im Gegensatz dazu ist Typ II dünner und kommt hauptsächlich in Knorpel, Bandscheiben und im Glaskörper des Auges vor(7).

Typ Beschreibung
Typ I Haut, Sehnen, Gefäße, Organe, Knochen
Typ II Knorpel (kollagener Hauptbestandteil des Knorpels)
Typ III Netzartig (Hauptbestandteil von Netzfasern)
Type IV Bildet die Basallamina
Type V Zelloberflächen, Haare und Plazenta

Das feinste Kollagen dieser Art ist Typ III und kommt in der glatten Muskulatur, im lymphatischen Gewebe und im Knochenmark vor. Typ IV kommt in der Basalmembran und der Lamina externa und der Linsenkapsel vor.

Die wichtigsten sind Kollagen Typ I, II, III und V, IX.

Typ V findet sich in der Basallamina der glatten und quergestreiften Muskelzellen(8).

Fazit

Die Kollagene lassen sich auf der Grundlage ihrer strukturellen und funktionellen Merkmale in zwei Gruppen einteilen: Die Gruppe der fibrillären Kollagene und in die Gruppe der nicht fibrillären Kollagene. Fibrilläre Kollagene bilden die wichtigsten Bestandteile des Skeletts und des Bindegewebes des menschlichen Körpers.

Diese Art von Kollagen bildet Fibrillen von unterschiedlicher Länge und Dicke. Das charakteristische Merkmal fibrillärer Kollagene ist ihre lange zentrale Tripelhelix in jeder Kette. Zu den fibrillären Kollagenen werden die Typen I, II, III, V und IX gezählt.

Bildquelle: yulisitsa/ 123rf.com

Einzelnachweise (8)

1. Erickson B, Fang M, Wallace JM, Orr BG, Les CM, Banaszak Holl MM. Nanoscale structure of type I collagen fibrils: quantitative measurement of D-spacing. Biotechnol J. 2013
Quelle

2. Erickson B, Fang M, Wallace JM, Orr BG, Les CM, Banaszak Holl MM. Nanoscale structure of type I collagen fibrils: quantitative measurement of D-spacing. Biotechnol J. 2013
Quelle

3. Holmes DF, Lu Y, Starborg T, Kadler KE. Collagen Fibril Assembly and Function. Curr Top Dev Biol.
Quelle

4. Grant CA, Brockwell DJ, Radford SE, Thomson NH. Tuning the elastic modulus of hydrated collagen fibrils. Biophys J.
Quelle

5. Gordon MK, Hahn RA. Collagens. Cell Tissue Res. 2010;339(1):247-257.
Quelle

6. Gordon MK, Hahn RA. Collagens. Cell Tissue Res. 2010;339(1):247-257.
Quelle

7. Gordon MK, Hahn RA. Collagens. Cell Tissue Res. 2010;339(1):247-257.
Quelle

8. Gordon MK, Hahn RA. Collagens. Cell Tissue Res. 2010;339(1):247-257.
Quelle

Warum kannst du mir vertrauen?

Martina ist Kosmetikerin. Sie hat sich mit einer Praxis selbstständig gemacht, die sich vor allem mit Anti-Aging beschäftigt. Der Wirkstoff Kollagen spielt bei ihr eine große Rolle. Sie behandelt ihre Kunden mit sanften Methoden, aber sichtbaren Erfolg.
Wissenschaftliche Studie
Erickson B, Fang M, Wallace JM, Orr BG, Les CM, Banaszak Holl MM. Nanoscale structure of type I collagen fibrils: quantitative measurement of D-spacing. Biotechnol J. 2013
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Erickson B, Fang M, Wallace JM, Orr BG, Les CM, Banaszak Holl MM. Nanoscale structure of type I collagen fibrils: quantitative measurement of D-spacing. Biotechnol J. 2013
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Wissenschaftliche Studie
Holmes DF, Lu Y, Starborg T, Kadler KE. Collagen Fibril Assembly and Function. Curr Top Dev Biol.
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Wissenschaftliche Studie
Grant CA, Brockwell DJ, Radford SE, Thomson NH. Tuning the elastic modulus of hydrated collagen fibrils. Biophys J.
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Wissenschaftliche Studie
Gordon MK, Hahn RA. Collagens. Cell Tissue Res. 2010;339(1):247-257.
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Gordon MK, Hahn RA. Collagens. Cell Tissue Res. 2010;339(1):247-257.
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Gordon MK, Hahn RA. Collagens. Cell Tissue Res. 2010;339(1):247-257.
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