
Das Kollagen ist eines der wichtigsten, wenn nicht sogar das wichtigste Protein im menschlichen Körper. Bis heute wurden 29 verschiedene Kollagentypen identifiziert. Von diesen 29 Typen lassen sich 23 Typen im Augengewebe nachweisen.
Ein Drittel der Proteine des menschlichen Körpers besteht aus Kollagen. Es kommt fast in allen Geweben des Körpers vor. Kollagenfibrillen sind eine Quartärstruktur des Kollagens und entstehen durch die Aneinanderreihung mehrerer Tropokollagene.
In diesem Beitrag erfährst du alles über Kollagenfibrille. Wir informieren dich darüber, was genau Kollagenfibrillen sind und wie sie gebildet werden. Nach dem Lesen, kennst du dich gut mit dem Thema Kollagenfibrillen aus.
Inhaltsverzeichnis
Das Wichtigste in Kürze
- Im menschlichen Körper ist Kollagen das am meisten verbreitete Eiweiß. Es ist der organische Bestandteil von Knochen und Zähnen und der wesentliche Bestandteil von Knorpel, Sehnen, Bändern und Haut. Zurzeit sind 28 verschiedene Kollagentypen bekannt (Typ I bis XXVIII).
- Die Kollagene werden in mehrere Untergruppen unterteilt. Ein Teil der Kollagenfamilie sind Fibrilläre Kollagene. Bei den Kollagenfibrillen entsteht ein charakteristisches Bänderungsmuster, das sich alle 67 nm (234 Aminosäuren) wiederholt und als die sogenannte D-Periode bezeichnet wird.
- Zu den fibrillären Kollagenen werden die Typen I, II, III, V, IX und gezählt. Kollagen Typ I macht bei Säugetieren den Hauptanteil des Kollagens im Körper aus und kommt auch in den Blutgefäßen vor.
Glossareintrag: Der Begriff Kollagenfibrille im Detail erklärt
Nachfolgend haben wir für dich die wichtigsten Fakten zum Thema Kollagenfibrille zusammengefasst und erklärt. Du erhältst detaillierte Informationen über die Funktionen und Typen.
Was ist eine Kollagenfibrille?
Kollagenfibrillen haben in verschiedenen Geweben einen sehr unterschiedlichen Durchmesser, der von 20 nm bis etwa 500 nm reicht.
(Bilquelle: naturwohl-gesundheit / Pixabay)
Ein charakteristisches Bandenmuster wird gebildet, das sich alle 67 nm bzw. 234 Aminosäuren wiederholt und als die sogenannte D-Periode bezeichnet wird. Damit sind die α-Ketten in vier homologe Bereiche D1–D4 unterteilt. In einer D Einheit vorkommende Banden bezeichnet man als a-e (2).
Bei den Kollagenfibrillen handelt es sich um geordnete Polymere, die in reifem Gewebe viele Mikrometer lang wachsen können. Häufig sind sie zu größeren, kabelartigen Bündeln zusammengefasst, die als Kollagenfasern bezeichnet werden. In Sehnen haben Kollagenfibrillen vom Typ I einen Durchmesser von 50-500 nm, in der Haut 40-100 nm und in der Hornhaut 25 nm.
Wie werden Kollagenfibrillen gebildet?
Bei der Bildung der Fibrillen werden die Kollagenmoleküle nicht bloß gebündelt, sondern um etwa 67 nm gegeneinander versetzt (3).
In den verschiedenen Geweben haben Kollagenfibrillen einen sehr unterschiedlichen Durchmesser (von 20 nm bis 500 nm). Diese Variationsbreite erlaubt es, die Zusammensetzung der Fibrillen an die Bedürfnisse des jeweiligen Gewebes entsprechend anzupassen (4).
Welche Kollagentypen sind fibiliär?
Diese Gruppe kann in die große Fibrillen bildende Gruppe und in die kleine Fibrillen bildende Gruppe unterteilt werden. Zu den Kollagenen, die große Fibrillen bilden, gehören Kollagene des Typs I, II und III, während Kollagene des Typs V und XI kleine fibrilläre Kollagene bilden. Solche kleinen fibrillären Kollagene sind in die Fibrillen der großen fibrillären Kollagene eingebaut.
Wie bereits der Name sagt, sind die nicht fibrillären Kollagene nicht in der Lage, Fibrillen zu bilden. Im Unterschied zu fibrillären Kollagenen weisen sie nicht kollagene Domänen auf, die die Dreifachhelixstruktur des Kollagenmoleküls unterbrechen oder mit der Dreifachhelix verbunden sind.
Sie weisen jedoch ein gemeinsames Merkmal auf, und zwar mindestens eine Unterbrechung in ihrer Tripelhelix.
Über 90% des Kollagens im menschlichen Körper ist Kollagen vom Typ I. Kollagen Typ I gehört zu den fibrillären Kollagenen. Es kommt in allen Geweben vor, am häufigsten in Haut und Knochen, aber auch in Sehnen und in der Hornhaut des Auges (Kornea) (6).
Welche Funktionen haben Kollagenfibrille?
Welche Funktion die einzelnen Typen im Körper übernehmen, bestimmten ihre Eigenschaften. Besonders breit gefächert ist Typ I und kommt daher in Knochen, Sehnen, Haut und dem Dentin von Zähnen vor. Typ I ist ein Hauptbestandteil des organischen Teils des Knochens. Im Gegensatz dazu ist Typ II dünner und kommt hauptsächlich in Knorpel, Bandscheiben und im Glaskörper des Auges vor(7).
Typ | Beschreibung |
---|---|
Typ I | Haut, Sehnen, Gefäße, Organe, Knochen |
Typ II | Knorpel (kollagener Hauptbestandteil des Knorpels) |
Typ III | Netzartig (Hauptbestandteil von Netzfasern) |
Type IV | Bildet die Basallamina |
Type V | Zelloberflächen, Haare und Plazenta |
Das feinste Kollagen dieser Art ist Typ III und kommt in der glatten Muskulatur, im lymphatischen Gewebe und im Knochenmark vor. Typ IV kommt in der Basalmembran und der Lamina externa und der Linsenkapsel vor.
Die wichtigsten sind Kollagen Typ I, II, III und V, IX.
Typ V findet sich in der Basallamina der glatten und quergestreiften Muskelzellen(8).
Fazit
Die Kollagene lassen sich auf der Grundlage ihrer strukturellen und funktionellen Merkmale in zwei Gruppen einteilen: Die Gruppe der fibrillären Kollagene und in die Gruppe der nicht fibrillären Kollagene. Fibrilläre Kollagene bilden die wichtigsten Bestandteile des Skeletts und des Bindegewebes des menschlichen Körpers.
Diese Art von Kollagen bildet Fibrillen von unterschiedlicher Länge und Dicke. Das charakteristische Merkmal fibrillärer Kollagene ist ihre lange zentrale Tripelhelix in jeder Kette. Zu den fibrillären Kollagenen werden die Typen I, II, III, V und IX gezählt.
Bildquelle: yulisitsa/ 123rf.com
Einzelnachweise (8)
1.
Erickson B, Fang M, Wallace JM, Orr BG, Les CM, Banaszak Holl MM. Nanoscale structure of type I collagen fibrils: quantitative measurement of D-spacing. Biotechnol J. 2013
Quelle
2.
Erickson B, Fang M, Wallace JM, Orr BG, Les CM, Banaszak Holl MM. Nanoscale structure of type I collagen fibrils: quantitative measurement of D-spacing. Biotechnol J. 2013
Quelle
3.
Holmes DF, Lu Y, Starborg T, Kadler KE. Collagen Fibril Assembly and Function. Curr Top Dev Biol.
Quelle
4.
Grant CA, Brockwell DJ, Radford SE, Thomson NH. Tuning the elastic modulus of hydrated collagen fibrils. Biophys J.
Quelle
5.
Gordon MK, Hahn RA. Collagens. Cell Tissue Res. 2010;339(1):247-257.
Quelle
6.
Gordon MK, Hahn RA. Collagens. Cell Tissue Res. 2010;339(1):247-257.
Quelle
7.
Gordon MK, Hahn RA. Collagens. Cell Tissue Res. 2010;339(1):247-257.
Quelle
8.
Gordon MK, Hahn RA. Collagens. Cell Tissue Res. 2010;339(1):247-257.
Quelle